Подготовка к исследованию
Специальной подготовки к исследованию не требуется. Взятие крови проводится натощак или не ранее, чем через 4 часа после необильного приема пищи. Допустимо пить чистую не минеральную и не газированную воду. Чай, кофе, сок запрещаются.
Описание
Все белки в сыворотке крови различаются по размерам и заряду молекул, что определяет их разную подвижность в электрическом поле. На этом свойстве белков основано разделение методом электрофореза на фракции (альбумины, две фракции альфа-глобулинов, бета-глобулины и гамма-глобулины). Во фракцию гамма входят иммуноглобулины – специфические защитные белки иммунной системы человека, которые вырабатываются плазматическими клетками (подвид В-лимфоцитов). Молекула иммуноглобулина состоит из двух тяжелых и двух легких цепей. Существует три варианта тяжелых цепей – IgA, IgG или IgM – и два типа легких – каппа (kappa) и лямбда (lambda).
При некоторых опухолевых заболеваниях кроветворной системы патологически измененные плазматические клетки начинают бесконтрольно и в больших количествах вырабатывать одинаковые тяжелые или легкие цепи. В этих ситуациях при электрофорезе белков определяют моноклональный компонент в зоне гамма-фракции. Он представлен абсолютно одинаковым патологическим белком (парапротеином), который синтезируется одним клоном (то есть опухолевой популяцией) плазматических клеток.
Для того чтобы определить, чем именно представлен парапротеин, применяется метод иммунофиксации. Он основан на взаимодействии специфических антител с конкретными антигенами. В роли антигенов при этом выступают тяжелые и легкие цепи иммуноглобулинов, которыми представлен парапротеин, а антитела к ним содержатся в специальных диагностических сыворотках.
Показания к назначению
• Типирование парапротеина;
дифференциальная диагностика моноклональных гаммапатий;
• Оценка эффективности проводимой терапии при миеломе и других гаммапатиях.